山形健与天海翼番号:有谁有随便一种蛋白质的详细资料？给传一下，谢了！！

血红蛋白是一种结合蛋白，分子量64，000，由珠蛋白和血红素构成。血红素由原卟啉与亚铁原子组成，每一个珠蛋白分子有二对肽链，一对是α链，由141个氨基酸残基构成，含较多组氨酸，其中α87位（即F8）组氨酸与血红素铁的结合，在运氧中具重要生理作用。另一对是非α链，有β、γ、δ、ξ（结构与α链相似）及ε5种；后2种与α链、γ-链分别组成胚胎早期（妊娠3月以内）血红蛋白、HbGower-1（ζ2ε2）、HbGower-2（α2ε2）、HbPortland（ζ2γ2）。β链含146个氨基酸残基、β93半胱氨酸易被氧化产生混合二硫化物及其它硫醚类物质，可降低血红蛋白稳定性。δ链亦由146个氨基酸残基组成，仅10个氨基酸与β链不同。由于δ链中第22位丙氨酸置换了β22谷氨酸，第116位精氨酸置换了β116组氨酸，因此δ链的正电荷大于β链，HbA2（α2δ2）等电点升高，电泳时靠近负极。γ链虽由146个氨基酸组成，但与β链有39个氨基酸不同，且含有4个异亮氨酸，为α、β与δ链所缺如，因此可用分析异亮氨酸方法以测定HbF（α2γ2）含量。正常人有二种γ链、Gr-r136为甘氨酸，Ar-r136为丙氨酸，说明控制γ链生物合成的基因位点不止一个（图20-11）。初生时Gr与Ar的比例是3∶1，儿童和成人二者之比为2∶3。每一条肽链和一个血红素连接，构成一个血红蛋白单体。人类血红蛋白是由二对（4条）血红蛋白单体聚合而成的四聚体。不同类型的血红蛋白珠蛋白结构略有不同，但血红素均相同。

血红蛋白的四级结构：由氨基酸顺序排列的肽链结构称为血红蛋白的一级结构。肽链中的氨基酸可分为亲水的极化氨基酸（其侧链为羧基、氨基），与非极化的氨基酸（其侧链是芳香族）。肽链中的各种氨基酸的侧链相互拉紧形成α螺旋，螺旋形节段间由短而非螺旋形节段相连。螺旋形节段从N端-C端分别以A-H表示（图20-12），非螺旋形节段用AB、CD等表示，称为血红蛋白的二级结构。血红素的铁原子有6个配位键，第5个配位键结合在肽链F段第8位氨基酸上（即α链第87位或β链第92位组氨酸的咪唑基上），第6个配位键结合氧，并间接结合在肽链E段的第7位氨基酸上（即α链第58位或β-链第63位组氨酸的咪唑基上），使肽链围绕血红素为中心，构成内外二层螺旋状蛇形盘曲的三维空间结构，称为三级结构（图20-12）。亲水氨基酸分布于外层，使血红蛋白能溶于水而不致沉淀；疏水氨基酸分布于内层，使水分子不能进入血红素腔内部，避免血红素的Fe2+氧化为Fe3+。四个血红蛋白单体（肽链三级结构加血红素），按一定的空间关系结合成四聚体，如HbA（或HbA1，α2β2）、HbA2（α2δ2）及HbF（α2γ2），称异质型四聚体；由二对同样的三级结构血红蛋白单体结合成的四聚体，如HbH（β4）及HbBart（γ4），称为同质型四聚体。以上所述四聚体为血红蛋白四级结构。通过X线衍射研究四聚体的空间关系，发现α1β1及α2β2的接触面较大，相互移动度较小，疏水，有利于血红蛋白分子构型的稳定性。α1β2及α2β1接触面小而不牢固，移动度大，有利于血红蛋白对氧的正常摄取与释放。四聚体解离，首先离解为α1β1及α2β2。综上所述，血红蛋白与分子的外表结构必需完整，带有负电荷；α、β链结合部位要固定，包围血红素腔的氨基酸顺序排列应完整，否则血红蛋白就不能维持分子结构稳定性及正常运输氧生理功能，并易遭破坏。

正常人出生后有三种血红蛋白：①血红蛋白A（HbA），由一对α链和一对β链组成（α2β2），为正常人主要血红蛋白，占血红蛋白总量的95％以上。胚胎二个月时HbA即有少量出现，初生时占10％～40％，出生6个月后即达成人水平；②血红蛋白A2（HbA2），由一对α链和一对δ链组成（α2δ2）。自出生6～12个月起，占血红蛋白的2～3％；③胎儿血红蛋白（HbF）由一对α链和一对γ链组成（α2γ2），初生时占体内血红蛋白的70％～90％，以后渐减。至生后6月，含量降至血红蛋白总量的1％左右。血红蛋白的不同肽链是由不同的遗传基因控制的，α链基因位于第16号染色体，β、δ、γ链基因位于第11号染色体，呈连锁关系（图20-11）。α珠蛋白基因的缺失或缺陷，导致α珠蛋白链合成减少或缺乏，称为α海洋性贫血。β珠蛋白基因缺陷，导致β珠蛋白链合成减少或缺乏，称为β海洋性贫血。珠蛋白基因突变而致肽链的单个或多个氨基酸替代或缺如，导致珠蛋白分子结构改变，称为异常血红蛋白。全世界范围内经结构分析证实的异常血红蛋白日益增多，至90年代初期已达600多种，但仅不到1／3的异常血红蛋白伴有临床症状。世界卫生组织估计，全球约有1．5亿人携带血红蛋白病基因，并已将血红蛋白病列为严重危害人类健康的6种常见病之一。异常血红蛋白病在我国以云南、贵州、广西、新疆等地发病率较高，现已发现异常血红蛋白67种，包括α链（34种）、β链（26种）、γ链（4种）等异常，其中19种为我国首见。海洋性贫血多发于华南及西南地区。根据近10年来我国28个省市、自治区近100万人口的普查资料，异常血红蛋白病的发病率为0．33％，α海洋性贫血的发病率为2．64％，β海洋性贫血的发病率为0．66%。

【分子遗传学】

血红蛋白的分子遗传变化，大致可归纳为以下6类：

（一）单个碱基替代 由于遗传密码中单个碱基替代，导致由该碱基决定的氨基酸发生相应的变化，形成肽链中单个氨基酸置换的异常血红蛋白，例如HbS、HbC等。目前发现的异常血红蛋白中，以本类型最多见，约占90％。

（二）终止密码的突变 因终止密码（UAA、UAG）的变异，使珠蛋白肽链不在正常的位置终止，导致肽链延长或缩短，如Hb McKees Rock的β链第145位氨基酸的碱基由UAU变为UAA（终止密码），使β链提前结束，仅含144个氨基酸。又如Hb ConstantSpring α链第142位终止密码UAA变为CAA，直至第173位才出现终止密码，因此Hb Constant Spring α链比正常α链多32个氨基酸。

（三）移码突变 如正常血红蛋白肽链遗传密码中，嵌入或缺失1～2个碱基，使正常三联密码子碱基成分发生改变，如HbTak为β链第147位终止密码UAA前插入AC，使UAA→ACU苏氨酸，而致β链延长至第157位氨基酸，比正常β链多11个氨基酸。

（四）密码子缺失或插入 生殖细胞减数分裂时，联合中的染色体发生错配或不等交换，形成两种珠蛋白基因。一种失去一部分密码子，合成缺失部分氨基酸的肽链，如HbLyon，β链第17-18位缺失赖、缬氨酸。另一条染色单体上却嵌入了相应密码子，合成插入部分氨基酸的肽链。又如Hb Grady α链第119与120间嵌入了α链第117～119三个氨基酸（苯丙-苏-脯氨酸）。

（五）融合基因 减数分裂时，不同珠蛋白基因之间发生不等交换，合成融合链的异常血红蛋白，如δ链和β链基因错误联合，产生不等交换，形成融合基因δβ（Hb Lepore）和βδ（Hb反Lepore）。

（六）其它 由于α珠蛋白基因缺陷，使α链合成减少或缺如，过剩的β链与γ链形成四聚体，如β4-HbH，γ4Hb Barts；或由于β珠蛋白基因缺陷，βmRNA缺乏或转录、转译缺陷，使β链合成减少或缺如、导致HbA减少，而HbF、HbA2增高。上述珠蛋白肽链本身并无氨基酸顺序的改变。

蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。动物的肌肉、皮肤、血液、乳汁以及发、毛、蹄、角等都是由蛋白质构成的。蛋白质是构成人体的物质基础，它约占人体里除水分外剩余质量的一半。许多植物（如大豆、花生、小麦、稻谷）的种子里也含有丰富的蛋白质。一切重要生命现象和生理机能，都与蛋白质密切相关。如在生物新陈代谢中起催化作用的酶，起调节作用的激素，运输氧气的血红蛋白，以及引起疾病的细菌、病毒，抵抗疾病的抗体等，都是蛋白质。所以说，蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。

蛋白质是一类非常复杂的化合物，由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成。蛋白质的相对分子质量很大，从几万到几千万。例如，烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子质量就超过了两千万。因此，蛋白质属于天然有机高分子化合物。

蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解，水解的最终产物是氨基酸。下面是几种氨基酸的例子：

因此，我们说氨基酸是蛋白质的基石。

由于氨基酸种类很多，组成蛋白质时氨基酸的数量和排列又各不相同，所以蛋白质的结构十分复杂。研究蛋白质的结构和合成，进一步探索生命现象，这是生命科学研究中的重要课题。1965年我国科学家在世界上第一次用人工方法合成了具有生命活力的蛋白质——结晶牛胰岛素，对蛋白质的研究做出了重要的贡献。

有的蛋白质能溶于水，如鸡蛋白，有的难溶于水，如丝、毛等。蛋白质除了能水解为氨基酸外，还具有如下的性质。
1．盐析
【实验1】在盛有鸡蛋白溶液的试管里，缓慢加入饱和(NH4)2SO4或Na2SO4溶液，观察沉淀的析出。然后把少量带有沉淀的液体加入到盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。
向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐的溶液〔如(NH4)2SO4、Na2SO4等〕后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质仍可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质。因此，盐析是一个可逆的过程。利用这个性质，可以采用多次盐析的方法来分离、提纯蛋白质。
2．变性
【实验2】在两个试管里各加入3 mL鸡蛋白溶液，给一个试管加热，同时向另一个试管加入少量乙酸铅溶液，观察发生的现象。把凝结的蛋白和生成的沉淀分别放入两个盛有清水的试管里，观察是否溶解。
上述实验说明，蛋白质受热达到一定温度时就会凝结，这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，我们把蛋白质的这种变化叫做变性。除加热以外，在紫外线、X射线，强酸、强碱，铅、铜、汞等重金属的盐类，以及一些有机化合物，如甲醛、酒精、苯甲酸等的作用下，均能使蛋白质变性，蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。
讨论1 为什么医院里用高温蒸煮、照射紫外线、喷洒苯酚溶液、在伤口处涂抹酒精溶液等方法来消毒杀菌？
讨论2 为什么生物实验室用甲醛溶液（福尔马林）保存动物标本？
讨论3 为什么在农业上用波尔多液（由硫酸铜、生石灰和水制成）来消灭病虫害？

资料
当人误食重金属盐类时，可以喝大量牛奶、蛋清或豆浆解毒。原因是上述食品中含有较多的蛋白质，可以跟重金属盐类形成不溶于水的化合物，这样可以减轻重金属盐类对胃肠粘膜的危害，起到缓解毒性的作用。
3．颜色反应
【实验3】在盛有2 mL鸡蛋白溶液的试管里，滴入几滴浓硝酸，微热，观察现象。
从上述实验中可以看到，鸡蛋白溶液遇浓硝酸颜色变黄。蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。某些蛋白质跟浓硝酸作用会产生黄色。
此外，蛋白质被灼烧时，产生具有烧焦羽毛的气味。

蛋白质是人类必需的营养物质，成年人每天大约要摄取60g～80g的蛋白质，才能满足生理需要，保证身体健康。
人们从食物中摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，经过水解生成氨基酸。氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也在不断地分解，最后主要生成尿素，排出体外。
蛋白质不仅是重要的营养物质，在工业上也有广泛的用途。动物的毛和蚕丝的成分都是蛋白质，它们是重要的纺织原料。动物的皮经药剂鞣制后，其中所含的蛋白质就变成不溶于水、不易腐烂的物质，可以加工成柔软坚韧的皮革。
动物胶是用动物的骨、皮和蹄等经过熬煮后提取的蛋白质，可用作胶粘剂。无色透明的动物胶叫白明胶，可用来制造照相胶卷和感光纸。阿胶是用驴皮熬制的胶，它是一种药材。
酪素是从牛奶中凝结出来的蛋白质，除用作食品外，还能跟甲醛合成酪素塑料，它可用来制造纽扣、梳子等生活用品。
此外，由蛋白质组成的酶也有广泛的用途。

人体好像一个复杂的“化工厂”，在这个“化工厂”里同时进行着许多互相协同配合的化学反应。这些反应不能在高温、高压、剧毒、强腐蚀条件下进行，只能在体温条件下温和地进行。这些反应还要求有较高的速率，而且需要随着环境和身体情况的变化而随时自动地进行精密地调节。如此苛刻的条件是怎样实现的呢？这要靠一类特殊的蛋白质——酶的作用。
酶是具有生物活性的蛋白质，对于许多有机化学反应和生物体内进行的复杂的反应具有很强的催化作用。酶的催化作用具有以下特点：
1．条件温和、不需加热。在接近体温和接近中性的条件下，酶就可以起作用。在30℃～50℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时，酶将逐渐丧失活性。
2．具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用，如同一把钥匙开一把锁那样。
3．具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率，比普通催化剂高107～1013倍
目前，人们已经知道的酶有数千种。工业上大量使用的酶多数是通过微生物发酵制得的，并且有许多种酶已制成了晶体。酶已得到广泛的应用，如淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；蛋白酶用于医药、制革等工业；脂肪酶用于使脂肪水解、羊毛脱脂等。酶还可用于疾病的诊断。